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Le mwawribonucleasi, abbreviate comunemente mwbaRNasi, sono delle mwbqnucleasi che mwbgcatalizzano l'mwbwidrolisi dell'mwcaacido ribonucleico (RNA) che viene così scisso in componenti più piccoli. Gli mwcqenzimi possono essere divisi in endoribonucleasi e in esoribonucleasi, e comprendono diverse sottoclassi comprese in classi maggiori di enzimi con mwdanumero EC 2.7 (per gli enzimi fosforolitici) e 3.1 (per gli enzimi idrolitici).

• Funzione

• Classificazione

• Principali tipi di endoribonucleasi

• Principali tipi di esoribonucleasi

• Bibliografia

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

Le RNasi sono estremamente comuni, con il risultato di una vita media molto breve per ogni RNA che non si trovi in un ambiente protetto. Un meccanismo di protezione viene attuato dall'inibitore della ribonucleasi (RI), il quale comprende una frazione relativamente grande di mweqproteine mwegcellulari (circa 0,1%) e che si lega a certe ribonucleasi con la maggiore affinità per ogni mwewinterazione proteina-proteina; la mwfacostante di dissociazione del mwfqcomplesso RI-RNasi A è circa 20mwfg-15 mwfwM in condizioni fisiologiche. L'inibitore della ribonucleasi viene ampiamente utilizzato nei laboratori in cui si studia l'RNA per proteggere i campioni dalla degradazione a opera delle RNasi ambientali.

Similmente agli mwgqenzimi di restrizione, che clivano sequenze altamente specifiche di filamenti doppi di mwgwDNA, è stata recentemente classificata una varietà di endoribonucleasi che riconosce e cliva sequenze specifiche di singoli filamenti di RNA.

Le RNasi svolgono un ruolo critico in molti processi biologici, inclusa l'mwhqangiogenesi e l'mwhgautoincompatibilità nelle mwhwangiosperme (piante floreali). Inoltre, le RNasi nei sistemi mwiaprocariotici mwiqtossina-mwigantitossina sono ritenute avere la funzione di mwiwloci di stabilità del mwjaplasmide, e come elementi in grado di rispondere allo stress quando presenti sul mwjqcromosoma.

• mwlgEC 3.1.27.5: la mwlwmwmaRNasi A è una RNasi comunemente utilizzata nella ricerca. La RNasi A (per esempio, ribonucleasi A pancreatica bovina: mwmqPDB mwmg2AAS) è uno degli enzimi più resistenti comunemente utilizzati in laboratorio; un metodo di isolamento consiste nel far bollire un estratto cellulare finché tutti gli enzimi eccetto la RNasi A subiscono la mwmwdenaturazione. È un enzima specifico per la sequenza di un singolo filamento di RNA. Cliva la parte terminale 3' di residui non appaiati di mwnacitosina e mwnquracile, lasciando un prodotto 3'-fosforilato.

• mwoaEC 3.1.26.4: la mwoqRNasi H è una ribonucleasi che cliva l'RNA in un mwoweteroduplex DNA/RNA per produrre ssDNA (single stranded DNA). La RNasi H è una endonucleasi non specifica e catalizza il clivaggio dell'RNA tramite meccanismo idrolitico, aiutato dal legame dell'enzima con uno mwpaione mwpqmetallico mwpgbivalente. La RNasi H lascia un prodotto 5'-fosforilato.

• EC number 3.1.??: la mwqqRNasi I cliva l'estremità 3' del ssRNA a livello di tutti i legami dinucleotidici lasciando un 5'-idrossil,2',3'-monofosfato ciclico.

• mwrqEC 3.1.26.3: la mwrgmwrwRNasi III è un tipo di ribonucleasi che cliva l'mwsarRNA (16s rRNA e 23s rRNA) da un mwsqoperone di RNA policistronico mwsgtrascritto nei procarioti. Agisce anche su doppi filamenti di RNA (dsRNA) - la famiglia mwswdicer di RNasi, tagliando un pre-miRNA (lungo 60-70bp) in un sito specifico trasformandolo in miRNA (22-30bp), che è attivamente implicato nella regolazione della trascrizione e nella durata della vita dell'mwtamRNA.

• EC 3.1.??: la mwtwRNasi L è una nucleasi mwuqinterferone indotta che, dopo attivazione, distrugge tutto l'RNA all'interno della cellula.

• mwvaEC 3.1.26.5: la mwvqRNasi P è un tipo di ribonucleasi attualmente fortemente oggetto di ricerca. La RNasi P è singolare rispetto alle altre RNasi in quanto è un mwvwribozima - un acido ribonucleico che agisce da catalizzatore nella stessa maniera di un enzima proteico. La sua funzione è quella di clivare una sequenza extra, o precorritrice, di RNA su molecole di mwwatRNA. Inoltre l'RNasi P è uno dei due ribozimi conosciuti che abbiano turnover multiplo in natura (l'altro è il mwwqribosoma).

• EC 3.1.??: la mwxaRNasi PhyM è specifica per la sequenza di un singolo filamento di RNA. Cliva l'estremità 3' di residui non appaiati di mwxgadenina e uracile.

• mwyqEC 3.1.27.3: la mwygRNasi T1 è specifica per la sequenza di un singolo filamento di RNA. Cliva l'estremità 3' di residui di mwzaguanina.

• mwzwEC 3.1.27.1: la mwaaRNasi T2 è specifica per la sequenza di un singolo filamento di RNA. Cliva l'estremità 3' di tutti e 4 i residui, ma preferenzialmente l'estremità 3' di residui di adenina.

• mwbaEC 3.1.27.4: la mwbqRNasi U2 è specifica per la sequenza di un singolo filamento di RNA. Cliva l'estremità 3' di residui spaiati di adenina.

• mwcqEC 3.1.27.8: la mwcgRNasi V1 è specifica di nessuna sequenza per doppi filamenti di RNA. Cliva residui di mwdanucleotidi con mwdqbasi appaiate.

• mwea3.1.27.8: la mweqRNasi V.

• mwfgEC 2.7.7.8: la mwfwPolinucleotide fosforilasi (PNPasi) agisce sia da esonucleasi che da nucleotidiltransferasi.

• mwhaEC 2.7.7.56: la mwhqRNasi PH agisce sia da esonucleasi che da nucleotidiltransferasi.

• EC 3.1.??: la mwiqRNasi II è responsabile della degradazione da 3' a 5' di un singolo filamento di RNA.

• EC 3.1.??: la mwjqRNasi R è uno stretto omologo della RNasi II, ma può, diversamente dalla RNasi II, degradare l'RNA con mwjwstrutture secondarie senza l'aiuto di altri fattori ausiliari.

• mwkgEC 3.1.13.5: la mwkwRNasi D è implicata nel clivaggio da 3' a 5' del pre-tRNA.

• EC 3.1.??: la mwlwRNasi T è il maggiore contributore per la maturazione da 3' a 5' di molti RNA stabili.

• mwmwEC 3.1.13.3: l'mwnaOligoribonucleasi degrada piccoli oligonucleotidi a mononucleotidi.

• mwoaEC 3.1.11.1: la mwoqEsoribonucleasi I degrada singoli filamenti di RNA da 5' a 3', esiste solamente negli mwoweucarioti.

• mwpgEC 3.1.13.1: la mwpwEsoribonucleasi II è uno stretto omologo della esoribonucleasi I.

• mwra(EN) D'Alessio G., Riordan J.F., mwrqRibonucleases: Structures and Functions, Academic Press, 1997.

• mwrw(EN) Gerdes K., Christensen S.K., Lobner-Olesen A., mwsaProkaryotic toxin-antitoxin stress response loci, Nat. Rev. Microbiol. mwsq(3): 371-382, 2005.

Altri progetti

• Wikimedia Commons

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su ribonucleasi

• citereftreccani-itribonucleasi, su Treccani.it – Enciclopedie on line, Istituto dell'Enciclopedia Italiana.

• citerefbritannica-com(EN) ribonuclease, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.